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anticuerpo
Los anticuerpos son proteínas que protegen al cuerpo de sustancias extrañas.
¿Qué son exactamente los anticuerpos? ¿Qué papel juegan los anticuerpos en el organismo y en las alergias?
Los anticuerpos son proteínas, es decir, proteínas de la clase de las globulinas, que se forman en los vertebrados como reacción a sustancias especiales, los antígenos. Juegas así que soy sistema inmunitario juegan un papel importante en la defensa contra materias extrañas.
Los anticuerpos son producidos por Linfocitos B, una categoría de glóbulos blancos.
Internacionalmente, los anticuerpos también se denominan inmunoglobulina o inmunoglobulinas o, en el pasado, también gammaglobulina.
Antígenos son en su mayoría macromoléculas o moléculas que están unidas a partículas. Los anticuerpos contra antígenos específicos se forman específicamente en el cuerpo cuando entra en contacto con el alérgeno. Con cada nuevo contacto, se producen reacciones alérgicas por parte del Respuesta inmune.
Si se han formado anticuerpos, están en la sangre y se pueden utilizar en Pruebas de alergia ser detectado.
Los anticuerpos son una de las glicoproteínas que transportan cadenas de azúcar. Cada anticuerpo lleva 2 cadenas de igual peso, en cadenas pesadas inglesas H, y 2 cadenas igualmente ligeras, en cadenas ligeras inglesas L. Estas forman una forma de Y a través de puentes disulfuro covalentes que las conectan entre sí.
Estructura de los anticuerpos
Cada una de las cadenas ligeras tiene un dominio constante y uno variable. Estos se llaman CL y VL. Cada una de las cadenas pesadas tiene una variable y tres dominios constantes (IgG, IgA) o 4 dominios constantes (IgM, IgE). Estos se denominan análogamente VH o CH1, CH2 y CH3.
El sitio de adjunto está formado por un dominio variable pesado y uno ligero. El dominio CH2 también consta de carbohidratos que sirven como sitio de unión para el sistema del complemento. El dominio CH3 es el sitio de unión para los receptores Fc. Esto permite la opsonización. Los dominios variables contienen epítopos de varios tipos que forman tal idiotipo.
Las cadenas ligeras pertenecen a las subclases de inmunoglobulinas de tipo κ o λ, dependiendo del organismo y, junto con la región de articulación anterior, de las cadenas pesadas, forman el fragmento de unión al antígeno Fab.
Puede ser escindido por papaína, el fragmento cristalizable subyacente Fc («fragmento cristalizable» en inglés). Se habla aquí de la CDR, Región determinante de complementariedad, por recombinación V (D) J.
La papaína la escinde por encima de los puentes disulfuro de las cadenas pesadas. Esto crea 2 fragmentos Fab y un fragmento Fc completo.
La pepsina, por otro lado, se escinde por debajo de los puentes disulfuro. De esta manera, se puede conservar la región de bisagra entre los fragmentos Fab. Esto se denomina F (ab) 2. Si se produce la escisión por plasmina y pepsina, el fragmento Fc se encuentra entre el segundo y el tercer dominio de la parte constante de la cadena pesada.
Las enfermedades autoinmunes se basan en anticuerpos que se unen por error a antígenos que son similares a los antígenos reales en los que se especializan. Aquí se habla del principio de bloqueo de llave en el que no solo una llave cabe en una cerradura.
Las alergias son reacciones adversas del sistema inmunológico. Si un anticuerpo reacciona correctamente al antígeno apropiado, su modo de acción se bloquea. De esta forma se pueden bloquear virus y bacterias.
Además, un anticuerpo también puede marcar a un intruso y, por lo tanto, opsonizarlo y hacerlo apetecible para los fagocitos. El complejo formado es de Fagocitos reconocido, absorbido y digerido.
Los anticuerpos también pueden activar el sistema del complemento. Se habla aquí de la “citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC), cuando la IgM es un monómero y oligómero de IgG después de unirse a una IgG. Los anticuerpos tienen dos sitios de unión al antígeno, por lo que puede producirse la aglutinación.
Las diferentes inmunoglobulinas
Se hace una distinción entre diferentes isotipos (clases) de inmunoglobulinas, que difieren en los segmentos de genes de las partes constantes de la cadena pesada. Tienen diferentes tareas.
Inmunoglobulina A
La IgA se encuentra principalmente en las membranas mucosas de los ojos, el tracto gastrointestinal, el tracto urógeno y el tracto respiratorio. También es secretada por glándulas especiales en los pezones de la madre, protegiendo así contra patógenos. Se secreta como homodímeros y está ligado a los péptidos de unión en ambas partes.
Inmunoglobulina D
La IgD se presenta en pequeñas cantidades en la sangre y la linfa. Sirve como receptor de antígeno en la reproducción y diferenciación de células B estimuladas por antígeno. Junto con la IgM como receptor de células B (BCR), la IgD se produce a través del corte y empalme alternativo del pre-ARNm de IgM / IgD.
Inmunoglobulina E.
La IgE sirve para proteger contra parásitos como gusanos, etc. y, a menudo, también está involucrada en alergias. Se une a los mastocitos a través de receptores Fc. Por tanto, apenas se encuentra en la sangre, sino que se une a la membrana. Si hay contacto con un antígeno, se produce un entrecruzamiento y los mastocitos liberan histamina, granzima, etc. Se habla aquí de la desgranulación de los mastocitos a través de Medicamento Puede estabilizarse (estabilizadores de mastocitos). Si se liberan las sustancias mensajeras, la inflamación se ensancha, la reacción inmunitaria mejora y se produce inflamación (Reacción inmediata a las alergias de tipo I).
Inmunoglobulina G
Los anticuerpos luchan contra las bacterias, entre otras cosas.
La IgG entra en juego cuando la reacción se retrasa y se retiene durante mucho tiempo. Si se puede probar, esto es una indicación de una vacunación o una infección sobrevivida. Un representante es la IgG anti-sarampión que está dirigida contra el virus del sarampión. El anticuerpo del factor Rh D también es un anticuerpo IgG. Dado que la IgG atraviesa la placenta, puede provocar complicaciones durante el embarazo.
La IgG a menudo juega un papel importante en el caso de deficiencias congénitas y adquiridas de anticuerpos (deficiencia de anticuerpos). La IgG llega al feto a través de la barrera placentaria y lo protege de infecciones después del nacimiento.
El sistema del complemento es activado por 2 IgG unidas a antígenos, de modo que el receptor Fc media la fagocitosis.
Mediante la administración intravenosa en el torrente sanguíneo, se pueden transferir IgG (síndrome de inmunodeficiencia, farmacocinética), tienen una vida media de aproximadamente 35 días. Luego son descompuestos por el sistema fagocístico.
En farmacología, la IgG puede combatir muchos patógenos de infecciones sobre una base de amplio espectro. Se utiliza una osmolalidad de 285 a 295 mOsmol / kg.
También se utilizan como vacuna pasiva y se obtienen como antisueros a partir de anticuerpos animales.
La IgIV, es decir, las inmunoglobulinas intravenosas, están aprobadas para el tratamiento de sustitución si existen trastornos adquiridos o congénitos en la formación de anticuerpos, como leucemia linfocítica crónica, mieloma múltiple o para la inmunomodulación de enfermedades autoinmunes como la trombocitopenia inmunitaria o enfermedades de etiología desconocida como como síndrome de Kawasaki.
Inmunoglobulina M
La IgM se forma en el primer contacto con un antígeno. Aparecen síntomas de una fase de infección. Un representante aquí es el IgM anti-sarampión contra el virus del sarampión. La IgM consta de 5 unidades de proteína, es un pentámero / multímero.
Inmunoglobulina W
IgW ocurre en peces peep y cartilaginosos y es interesante desde un punto de vista evolutivo.
Inmunoglobulina Y
La IgY también se llama IgG de yema de huevo, 7S-IgG o IgG de pollo y es el equivalente a IgG en pollos. Se encuentra altamente concentrado en huevos de gallina. Tiene ventajas sobre la IgG en inmunensayos en relación con el bioanálisis.
Los anticuerpos monoclonales específicos también se utilizan con fines terapéuticos en medicina. Por ejemplo en oncología o hematología y el tratamiento de enfermedades autoinmunes como la esclerosis múltiple o la polineuropatía desmielinizante inflamatoria crónica (CIDP).
Inicialmente, se usaron partes de anticuerpos murinos, es decir, las partes constantes de los anticuerpos de ratón. Sin embargo, hubo rechazo por parte del sistema inmunológico. Entonces uno usa anticuerpos humanizados, que solucionaron el problema eliminando las partes murinas. y se utilizaron partes idénticas de anticuerpos humanos en un proceso de biología molecular. El resultado es un anticuerpo monoclonal humanizado cuyos componentes constantes no participan en la unión específica de los anticuerpos monoclonales.
Los anticuerpos monoclonales están dirigidos precisamente a un epítopo específico de un antígeno.
Los anticuerpos que se acoplan a la radiación ionizada también se utilizan en radioterapia.
Deficiencia y exceso de anticuerpos
Si hay deficiencia de anticuerpos, se habla de hipogammaglobulinemia, con una deficiencia completa de agammaglobulinemia.
Un exceso de anticuerpos se denomina hipergammaglobulinemia. Un trastorno puede diagnosticarse mediante electroforesis de proteínas del suero sanguíneo. Aquí también se puede realizar inmunoelectroforesis si es necesario.
Posibles causas de Falta de anticuerpos son:
- Defectos congénitos
- leucemia
- linfomas malignos
Causas de un Exceso de anticuerpos puede ser:
- Enfermedades y trastornos de los linfocitos, linfomas malignos.
- Cirrosis del higado
- anticuerpos modificados
